¿Cómo fabrican las arañas unas fibras tan resitentes y elásticas a partir de las sustancias solubles que almacenan en sus glándulas? Dos equipos de científicos europeos tratan de responder esta semana en la revista Nature con sendos artículos en los que explican las estructuras proteicas y los mecanismos moleculares implicados en este proceso. Los resultados se podrían aplicar en el desarrollo de nuevos materiales para la industria y la medicina.
Un grupo de investigadores de las universidades Complutense de Madrid (UCM), de Oslo (Noruega), y de Uppsala (Suecia) presentan esta semana en Nature la estructura tridimensional de una de las regiones -denominada ‘dominio N-Terminal’- de las proteínas que componen la seda, las espidroínas.
«El dominio N-Terminal regula el ensamblaje de las fibras de seda, de manera que previene la prematura agregación de la espidroína y dispara su polimerización cuando baja el pH en el extremo de la glándula Ampulácea (donde se sintetizan y secretan estas proteínas)», explica a SINC Cristina Casals, catedrática de Bioquímica y Biología Molecular de la UCM y coautora del estudio.
La glándula Ampulácea mayor está situada en el extremo del abdomen del cuerpo de la araña, y en ella se acumulan en altas concentraciones las proteínas de la seda. Según avanzan a lo largo de la glándula, las largas moléculas de espidroína se organizan hasta formar un verdadero cristal líquido.
Un poco antes de llegar al extremo de la glándula, a poca distancia de la salida al exterior, se convierte bruscamente en una fibra sólida e insoluble. Hasta ahora era un misterio cómo se produce la rápida transición desde proteína soluble (mientras está dentro de la glándula secretora) a insoluble (justo antes de salir al exterior). La regulación que ejercen los cambios de pH sobre el dominio N-terminal ofrece una respuesta.
Para realizar esta investigación los científicos han trabajado con la tela de la araña africana Euprosthenops australis. En el mismo número de Nature aparece otro trabajo basado en la seda de otra especie muy común en Europa, la araña de jardín Araneus diadematus, realizado por investigadores de la Universidad Técnica de Múnich, Universidad Bayreuth y el Instituto Max-Planck, en Alemania.
Este equipo se ha centrado en otra región de las proteínas de la seda, el dominio C-terminal, cuyo estado estructural actúa como un interruptor entre las formas de almacenamiento y de montaje de la proteína, en respuesta a estímulos químicos o mecánicos.
Más resistente que el acero
Las fibras de seda de araña son mucho más resistente que un cable de acero de similar grosor y muchísimo más elásticas, ya que puede estirarse hasta 135% de su longitud original sin romperse. Esta seda también es tres veces más resistente que las fibras sintéticas más avanzadas que hoy se conocen, y hasta ahora no se ha logrado producir nada parecido.
«La elevada elasticidad y la altísima resistencia a la tracción de la seda de araña natural no tienen parangón, ni siquiera con las fibras producidas a partir de proteínas de seda de araña pura», expone el profesor Horst Kessler, de la Universidad Técnica de Múnich.
La seda de araña está compuesta por moléculas proteicas, largas cadenas formadas por miles de aminoácidos. Los análisis estructurales realizados mediante rayos X muestran que la fibra finalizada presenta zonas en las que varias cadenas de proteínas se entrelazan mediante conexiones físicas estables. Estas conexiones son responsables del alto nivel de estabilidad. Entre las conexiones se observan zonas no entrelazadas, que proporcionan a las fibras la gran elasticidad que las caracteriza.
Sin embargo, la situación dentro de las glándulas sericígenas es muy distinta: las proteínas de seda se hallan almacenadas en altas concentraciones, dentro de un entorno acuoso, listas para ser empleadas. Las zonas responsables de entrelazarlas no pueden aproximarse demasiado, porque si no las proteínas se agruparían de forma instantánea. Por tanto, estas moléculas deben disponer de algún tipo de configuración de almacenamiento especial.
Hasta el mismo instante en que se forma la fibra de seda sólida, todos los procesos se desarrollan en la solución acuosa. En estas condicones el método utilizado para analizarla ha sido la espectroscopia mediante resonancia magnética nuclear, con el que el equipo alemán ha conseguido desentrañar la estructura de un ‘elemento de control’, cuyo papel es la formación de las fibras sólidas.
«En las condiciones de almacenamiento que imperan en las glándulas sericígenas, estos controles están vinculados en pares, de forma que las zonas de entrelazado de ambas cadenas no pueden situarse en paralelo «, explica Thomas Scheibel, investigador de la Universidad Bayreuth. «Así se impide con toda eficacia que se entrelacen». Las cadenas de proteínas se almacenan con las áreas polares orientadas hacia el exterior y las partes hidrófobas de la cadena apuntando hacia el interior, con lo que se garantiza una buena solubilidad en el entorno acuoso.
Cuando las proteínas protegidas entran en el conducto de la hilera, se encuentran un entorno con una concentración salina y una composición completamente distintas. Esto provoca que se vuelvan inestables dos puentes salinos del dominio de control, con lo que se puede desplegar la cadena. Además, el flujo en el estrecho conducto de las hileras ejerce una fuerza importante. Las largas cadenas de proteínas se alinean en paralelo, lo que hace que las zonas responsables del entrelazado se pongan juntas. Así se forman las fibras estables de la seda de araña.
Aplicaciones en la industria y en la medicina
El grupo alemán ya está tratando de desarrollar una hileras artificiales, e intentan fabricar un dispositivo de hilado biomimético, dentro del marco de un proyecto conjunto desarrollado junto a socios industriales y patrocinado por el Gobierno Federal de Alemania.
Las aplicaciones potenciales de este compuesto que imite la seda de las arañas son incontables, desde su empleo como material de sutura quirúrgica reabsorbible, hasta su aprovechamiento como fibras técnicas en la industria de la automoción.
“La producción biotecnológica de las fibras, que son más fuertes que el acero y más elásticas que el nylon, tiene múltiples aplicaciones no solo a nivel industrial, sino también biomédicas. Fibras similares a la seda formadas por espidroína recombinante, generan un material biocompatible de gran utilidad en cultivos celulares y medicina regenerativa”, destaca Cristina Casals.
La investigadora reconoce que todavía no existe ningún material similar a las fibras de las arañas fabricado por el hombre, pero confía «en que pronto se podrá conseguir”.
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Referencias bibliográficas:
Glareh Askarieh, My Hedhammar, Kerstin Nordling, Alejandra Saenz, Cristina Casals, Anna Rising, Jan Johansson y Stefan D. Knight – “Self-assembly of spider silk proteins is controlled by a ph-sensitive relay”; y Franz Hagn, Lukas Eisoldt, John G. Hardy, Charlotte Vendrely, Murray Coles, Thomas Scheibel y Horst Kessler – “A conserved spider silk domain acts as a molecular switch that controls fibre assembly”. Nature 465: 236-242, 13 de mayo de 2010. Doi: 10.1038/nature08962 y 10.1038/nature08936.
Fuente: SINC
